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专题一绪论

考点1：生物化学和分子生物学
1. 生物化学概念
2. 分子生物学概念
3. 生物化学研究内容
4. 生命的共同特征
考点2：生命物质的化学组成
1. 生命体的元素组成
2. 生物体的化学组成
3. 生物分子
考点3：生命科学的世纪

考点1：生物化学与分子生物学

1. 生物化学概念

生物化学是研究生物体（微生物、植物、动物以及人体）的化学组成和生命过程中的化学变化规律的科学。

2. 分子生物学概念

分子生物学是生物化学有机融合了微生物学、遗传学和细胞生物学的有关知识形成的现代分子生物学。它主要从分子水平上理解生命活动，研究遗传信息的传递（复制）、保持（损伤和修复）、基因的表达（转录和翻译）与调控。
分子生物学是生物化学发展的一个新阶段。

3. 生物化学研究内容

发现和阐明构成生命物体的分子基础——生物分子的化学组成、结构和性质
新陈代谢
生物分子的结构功能与生命现象的关系
生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律
基因表达、调控
DNA 重组技术

4. 生命的共同特征

化学成分（元素与分子组成）的同一性
结构的有序性
新陈代谢
自我复制

考点2：生命物质的化学组成

1. 生命体的元素组成

30 种元素对生物体是必需的：

第一类元素：C、H、O 和 N 四种元素，组成生命体最基本的元素，占生物体总质量 99% 以上。
第二类元素：包括 S、P、Cl、Ca、K、Na 和 Mg，也是组成生命体的基本元素。
第三类元素：包括 Fe、Cu、Co、Mn 和 Zn，是所有生物体内存在的主要痕量元素。
第四类元素：包括 Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si、V、Ba、Ni 等，存在于某些生物中。

由此可见：

组成生命体的元素与组成生物圈的元素既相似又有显著差异。
CHON 四种元素是根据适合性（fitness）被选中的。其共同特征是轻，容易形成 1、2、3、4 个共价键，彼此之间可以形成单键或者双键，具有广泛的化学结合方式。
Cl、Ca、K、Na 和 Mg 常常以离子形式存在于细胞溶胶中，主要维持细胞渗透压、离子梯度以及中和生物大分子的电荷等非专一性作用，因此可以认为这些元素是根据可得性（availability）而被选中的。

2. 生物体的化学组成

自然界所有生命物体都由三类物质组成：水、无机离子和生物分子。

3. 生物分子（biomolecule）

生物分子都是碳的化合物：
- 糖类（碳水化合物）
- 脂类
- 蛋白质
- 核酸（DNA、RNA）
- 代谢物：氨基酸、糖、有机酸、核苷酸等
- 其他有机小分子：维生素、辅酶、激素、色素
- C 在成键方面的多能性，是生物起源和进化过程中选择碳化合物作为细胞分子机器主要材料的原因。
生物大分子的构件：
- 生物大分子（多糖、蛋白质、核酸）都是相对分子质量较高的多聚体（polymer），由小的、相对简单的有机物——构件分子（building-block molecule）组成。其相对分子质量可达几十万至几百万 Da（道尔顿）。
- 构件分子也称单体（monomer），如氨基酸、单糖和核苷酸等，相对分子质量通常不超过 500 Da。
- 环境中的小分子前体经过一系列代谢反应形成中间代谢物，并转变为氨基酸、单糖、核苷酸、脂肪酸、甘油和胆碱等构件分子。这些构件分子经过共价缩合形成核酸、蛋白质和多糖等生物大分子，继而借助非共价键缔合成超分子复合物或组装体（supermolecular complex or assembly），最终组成细胞器、细胞等生物结构。

考点3：生物化学发展趋势

人类面临的问题：

粮食短缺
疾病危害
病毒
生态平衡破坏
环境污染
能源紧缺
人口膨胀

专题二氨基酸

考点4：氨基酸的结构
1. 蛋白质的水解
2. α-氨基酸的通式
考点5：氨基酸的分类
1. 基本氨基酸
2. 氨基酸分类
考点6：氨基酸的性质

考点4：氨基酸的结构

蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的 20 种氨基酸，称为蛋白质氨基酸、基本氨基酸或编码氨基酸。
稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除 20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物，如 4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。
非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态、但不参与蛋白质组成的氨基酸。

1. 蛋白质的水解

根据水解程度分为：

完全水解：产生氨基酸混合物。
不完全水解：产生大小不等的肽和氨基酸。

根据水解方法分为：

酸水解：多数氨基酸稳定，不引起消旋作用；Trp 完全被破坏，羟基氨基酸部分分解，Gln 和 Asn 的酰胺基被水解。
碱水解：Trp 稳定；多数氨基酸会被不同程度破坏并产生消旋现象，Arg 脱氨。
酶水解：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸，但需多种酶协同作用。

2. α-氨基酸的通式

原笔记资料引用：《杨广笑笔记总结》PDF，第 5 页。

考点5：氨基酸的分类

1. 基本氨基酸

自然界中的氨基酸有 300 多种，参与蛋白质组成的基本氨基酸有 20 种：

丙氨酸 Ala
缬氨酸 Val
亮氨酸 Leu
异亮氨酸 Ile
脯氨酸 Pro
甘氨酸 Gly
蛋氨酸（甲硫氨酸）Met
色氨酸 Trp
苯丙氨酸 Phe
谷氨酰胺 Gln
丝氨酸 Ser
苏氨酸 Thr
半胱氨酸 Cys
天冬酰胺 Asn
酪氨酸 Tyr
天冬氨酸 Asp
谷氨酸 Glu
赖氨酸 Lys
精氨酸 Arg
组氨酸 His

有时还包括硒代半胱氨酸（Sec）和吡咯赖氨酸（Pyl）。

原笔记资料引用：《杨广笑笔记总结》PDF，第 6 页。

2. 氨基酸分类

根据 R 基团极性分类

非极性 R 基团氨基酸
不带电荷的极性 R 基团氨基酸
带电荷的 R 基团氨基酸

根据 R 基团化学结构分类

中性脂肪族氨基酸
含羟基或硫的脂肪族氨基酸
酸性氨基酸及酰胺
碱性氨基酸
杂环氨基酸
芳香族氨基酸

原笔记资料引用：《杨广笑笔记总结》PDF，第 6—10 页。

考点6：氨基酸的性质

1. 物理性质

2. 酸碱性质

氨基酸为兼性离子，具有两性解离性质以及等电点（pI）。
当氨基酸溶液处于某一特定 pH 值时，特定氨基酸分子所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。此时溶液的 pH 值即为该氨基酸的等电点（Isoelectric Point）。

以甘氨酸（Gly，G）的滴定曲线为例：

pI = (pK₁′ + pK₂′) / 2

原笔记资料引用：《杨广笑笔记总结》PDF，第 10—11 页；另有粘贴图片“Pasted image 20260711103342.png”。

考点7：氨基酸的光谱性质

1. 旋光性

除甘氨酸外，所有天然 α-氨基酸都有不对称碳原子，因此都具有旋光性。Thr、Ile 等氨基酸还有第二个不对称碳原子，故有 4 种光学异构体。

2. 紫外线吸收光谱

20 种基本氨基酸中，Trp、Tyr 和 Phe 的 R 基团含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特征吸收谱带，最大光吸收（λmax）分别为 280、275 和 257 nm。
由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，可以用紫外分光光度法测定蛋白质含量。

考点8：氨基酸的化学反应

1. 与 α-氨基的反应

DNFB（FDNB）反应：二硝基氟苯、Sanger 试剂
PITC 反应：苯异硫氰酸酯、Edman 试剂
茚三酮反应：α-羧基也参与的反应
荧光试剂反应：DNS-Cl，丹磺酰氯

2. α-羧基的反应

酯化反应
酰氯化反应

3. α-氨基和 α-羧基之间的成肽键反应

4. R 基团的反应

Pauly 反应（检测酪氨酸）
色氨酸的吲哚基与 N-溴代琥珀酰亚胺反应，可用于比色测定色氨酸含量
半胱氨酸的巯基容易被空气或其他氧化剂氧化，生成胱氨酸或氧化程度更高的产物

考点9：氨基酸的分析分离

分配柱层析：可以同检测器、记录仪、馏分收集器、输液泵构成层析系统。
纸层析：Rf 主要与 R 基的极性有关；溶剂 pH 可影响 R 基极性，氨基酸与滤纸的吸附作用也会影响 Rf。
薄层层析：速度快，可使用硅胶等支持物，并使用较强烈的显色方法。
离子交换层析。
气液层析。

专题三蛋白质（含肽）基本介绍

考点10：蛋白质组成、分类、大小

1. 蛋白质的元素组成与分类

主要元素组成：C、H、O、N、S，以及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。
平均含 N 16%。这是凯氏（Kjeldahl）定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量 = 蛋白质含 N 量 × 6.25。

2. 蛋白质的分类

根据分子形状分类：

球状蛋白质
纤维状蛋白质

根据组成分类：

简单蛋白质
结合蛋白质

根据功能分类：

活性蛋白质，如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和防御蛋白、受体蛋白
非活性蛋白质，如硬蛋白、角蛋白

3. 蛋白质分子的形状

纤维状蛋白：多数不溶于水和稀盐溶液，少数如血纤维蛋白可溶解。
球状蛋白：可溶。
膜蛋白：不溶于水，可溶于去污剂。

4. 蛋白质分子的大小

蛋白质相对分子质量变化很大，一般在 6 kDa 至 1 × 10⁶ Da。

考点11：肽

1. 肽和肽键的结构

肽是氨基酸的线性聚合物，因此也称肽链。蛋白质中氨基酸的基本连接方式是肽键（peptide bond）。
最简单的肽为二肽，含一个肽键；不多于 12 个氨基酸残基的肽直接以 n 肽命名；不多于 20 个残基的肽是寡肽（oligopeptide）；多于 20 个残基的肽叫多肽。
肽基的 C、O、N 原子之间存在共振相互作用。

共振产生的重要结果：

限制绕肽键的自由旋转
形成酰胺平面或肽（基）平面
产生键的平均化，键长约 1.33 Å，介于 1.25—1.45 Å 之间
肽键呈反式构型

原笔记资料引用：《杨广笑笔记总结》PDF，第 14 页。

2. 肽的物理和化学性质

肽晶体熔点高，说明其具有离子晶格。
肽至少有一个游离氨基和游离羧基，是两性化合物，至少有二级解离，通常为多级解离。因此肽在水溶液中也能够带电，并具有等电点 pI，其计算与测定方法同氨基酸。
肽中游离 α-氨基、α-羧基、R 基团的化学反应与氨基酸类似。
双缩脲反应：双缩脲类似于三肽，含两个肽键，与碱性硫酸铜溶液反应生成紫红色化合物。大于等于三肽的肽都能发生此反应，二肽不能。

3. 天然存在的活性肽

活性肽包括肌肽、谷胱甘肽。
谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，可作为某些氧化还原酶的辅因子，保护巯基酶，或防止过氧化物积累。

专题四蛋白质空间结构

考点12：蛋白质三维结构层次

原 Obsidian 笔记目前记录至此，后续内容可继续同步补充。

专题一 绪论